Analiza elementară a proteinelor oferă următoarele valori medii: 55% carbon, 7% hidrogen și 16% azot; este clar că proteinele diferă între ele, dar compoziția lor elementară medie diferă puțin de valorile indicate mai sus .
Constituțional, proteinele sunt macromolecule formate din α-aminoacizi naturali; aminoacizii se unesc prin legătura amidică care se stabilește prin reacția dintre o grupă amino a a-aminoacid și carboxilul unui alt a-aminoacid.
Această legătură (-CO-NH-) se mai numește o legătură peptidică, deoarece leagă peptidele (aminoacizii în combinație):
cea obținută este o dipeptidă deoarece este alcătuită din doi aminoacizi. Deoarece o dipeptidă conține o grupare amino liberă la un capăt (NH2) și un carboxil la celălalt (COOH), poate reacționa cu unul sau mai mulți aminoacizi și poate prelungi lanțul atât din dreapta, cât și din stânga, cu aceeași reacție văzut mai sus.
Succesiunea reacțiilor (care, apropo, nu sunt chiar atât de simple) poate continua la nesfârșit: până când există un polimer numit polipeptidă sau proteină. Distincția dintre peptide și proteine este legată de greutatea moleculară: de obicei pentru greutăți moleculare mai mari de 10.000 vorbim de proteine.
Legarea aminoacizilor împreună pentru a obține chiar și proteine mici este o sarcină dificilă, deși recent a fost dezvoltată o metodă automată de producere a proteinelor din aminoacizi care oferă rezultate excelente.
Prin urmare, cea mai simplă proteină este alcătuită din 2 aminoacizi: prin convenție internațională, numerotarea ordonată a aminoacizilor dintr-o structură proteică începe de la aminoacid cu grupa a-amino liberă.
care codifică această proteină) care întâmpină dificultăți chimice deloc neglijabile.
A fost posibilă determinarea secvenței ordonate de aminoacizi prin degradarea Edman: proteina reacționează cu fenilizotiocianat (FITC); inițial dubletul α-amino azot atacă fenilizotiocianatul formând derivatul tiocarbamil; ulterior, produsul obținut ciclizează dând derivatul feniltiohidantoinei care este fluorescent.
Edman a conceput o mașină numită secvențiator care ajustează automat parametrii (timp, reactivi, pH etc.) pentru degradare și asigură structura primară a proteinelor (pentru aceasta a primit premiul Nobel).
Structura primară nu este suficientă pentru a interpreta pe deplin proprietățile moleculelor de proteine; se crede că aceste proprietăți depind, într-un mod esențial, de configurația spațială pe care moleculele de proteine tind să o asume, pliante în diferite moduri: adică presupunând ceea ce a fost definit ca structură secundară a proteinelor.
Structura secundară a proteinelor pâlpâie, adică tinde să se dezintegreze prin încălzire; apoi proteinele se denaturează, pierzând multe dintre proprietățile lor caracteristice. Pe lângă încălzirea peste 70 ° C, denaturarea poate fi cauzată și de iradiere sau de acțiunea reactanților (de exemplu, din acizi puternici).
Denaturarea proteinelor datorită efectului termic se observă, de exemplu, prin încălzirea albușului: se vede că își pierde aspectul gelatinos și se transformă într-o substanță albă insolubilă. Cu toate acestea, denaturarea proteinelor duce la distrugerea structurii lor secundare, dar lasă structura lor primară nealterată (concatenarea diferiților aminoacizi).
Proteinele iau structura terțiară atunci când lanțul lor, deși este încă flexibil în ciuda îndoirii structurii secundare, se pliază astfel încât să genereze un aranjament tridimensional contorsionat în forma unui corp solid. Responsabile de structura terțiară sunt mai presus de toate legăturile disulfidice care pot fi stabilite între cisteina -SH împrăștiată de-a lungul moleculei.
Structura cuaternară, pe de altă parte, aparține doar proteinelor formate din două sau mai multe subunități. Hemoglobina, de exemplu, este compusă din două perechi de proteine (adică în toate cele patru lanțuri proteice) situate la vârfurile unui tetraedru astfel încât să dea naștere unei structuri sferice; cele patru lanțuri proteice sunt ținute împreună de forțe ionice și legături necovalente.
Un alt exemplu de structură cuaternară este cel al insulinei, care pare a fi alcătuită din până la șase subunități proteice dispuse în perechi la vârfurile unui triunghi în centrul căruia sunt doi atomi de zinc.
Proteine fibroase
Sunt proteine cu o anumită rigiditate și având o axă mult mai lungă decât cealaltă; proteina fibroasă prezentă în cantități mai mari în natură este colagenul (sau colagenul).
O proteină fibroasă poate asuma diferite structuri secundare: α-helix, β-sheet și, în cazul colagenului, triple helix; α-helix este cea mai stabilă structură, urmată de β-sheet, în timp ce cea mai puțin stabilă dintre cele trei este tripla helix.
dreapta dacă, urmând scheletul principal (orientat de jos în sus), se efectuează o mișcare similară cu înșurubarea unui șurub din dreapta; în timp ce helixul este de mâna stângă dacă mișcarea este analogă înșurubării unui șurub stângaci. În helicile α din dreapta substituenții -R ai aminoacizilor sunt perpendiculari pe axa principală a proteinei și sunt orientați spre exterior, în timp ce în stânga- mână a-helici substituenții -R cu fața spre interior. Helicile a dreapta sunt mai stabile decât cele stângace, deoarece între vati-R c "există mai puțină interacțiune și mai puține obstacole sterice. Toate helicile a găsite în proteine sunt dextrorotale.
Structura α-helixului este stabilizată de legăturile de hidrogen (punți de hidrogen) care se formează între gruparea carboxil (-C = O) a fiecărui aminoacid și grupa amino (-NH) găsită mai târziu în patru reziduuri secvență liniară.
Un exemplu de proteină având o structură a-helix este cheratina de păr.
Prin prelungirea structurii α-helix, se efectuează tranziția de la α-helix la β-sheet; de asemenea, căldura sau tensiunea mecanică permit trecerea de la α-helix la structura β-sheet.
De obicei, într-o proteină, structurile foii β sunt apropiate unele de altele, deoarece legăturile de hidrogen între lanțuri pot fi stabilite între porțiuni ale proteinei în sine.
În proteinele fibroase, cea mai mare parte a structurii proteinelor este organizată într-o α-helix sau β-sheet.
Proteine globulare
Au o structură spațială aproape sferică (datorită numeroaselor modificări ale direcției lanțului polipeptidic); unele porțiuni ale ființei pot fi urmărite înapoi la o structură α-helix sau β-sheet și alte porțiuni nu sunt, în schimb, atribuibile acestor forme: dispunerea nu este aleatorie, ci organizată și repetitivă.
Proteinele menționate până acum sunt substanțe cu o constituție complet omogenă: adică secvențe pure de aminoacizi combinați; se spun astfel de proteine simplu; există proteine formate dintr-o parte proteică și o parte neproteică (grupul prostatei) numite proteine conjuga.
, în unghii, în cornee și în lentila ochiului, între spațiile interstițiale ale unor organe (de exemplu, ficatul) și așa mai departe.
Structura sa îi conferă capacități mecanice deosebite; are o rezistență mecanică mare asociată cu o elasticitate ridicată (de ex. în tendoane) sau rigiditate ridicată (de ex. în oase) în funcție de funcția pe care trebuie să o îndeplinească.
Una dintre cele mai curioase proprietăți ale colagenului este simplitatea sa constitutivă: este alcătuit din aproximativ 30% din prolină și aproximativ 30% din glicină; ceilalți 18 aminoacizi trebuie doar să împartă restul de 40% din structura proteinelor. Secvența de aminoacizi a colagenului este remarcabil de regulată: pentru fiecare trei reziduuri, al treilea este glicina.
Prolina este un aminoacid ciclic în care grupa R se leagă de azotul α-amino și acest lucru îi conferă o anumită rigiditate.
Structura finală este un lanț repetitiv având forma unei "helice; în cadrul colagenului, legăturile de hidrogen sunt absente. Colagenul este o "helică stângă cu un pas (lungimea corespunzătoare unei rotații a helixului) mai mare decât" α-helix; helixul colagenului este atât de slăbit încât trei lanțuri de proteine sunt capabile să se înfășoare unul pe celălalt formând un " coardă unică: structură cu triplu helix.
Tripla spirală a colagenului este, totuși, mai puțin stabilă decât structura α-helix și β-sheet.
Să vedem acum mecanismul prin care se produce colagenul; luați în considerare, de exemplu, ruperea unui vas de sânge: această rupere este însoțită de o multitudine de semnale cu scopul de a închide vasul, formând astfel cheagul.
Coagularea necesită cel puțin treizeci de enzime specializate. După cheag este necesar să se continue cu repararea țesutului; celulele apropiate de plagă produc și colagen. Pentru a face acest lucru, mai întâi este indusă expresia unei gene, adică organismele care pornind de la informațiile unei gene sunt capabile să producă proteina (informația genetică este transcrisă pe ARNm care părăsește nucleul și ajunge la ribozomi în citoplasmă în care informațiile genetice sunt traduse în proteine). Apoi colagenul este sintetizat în ribozomi (arată ca o helică stângă compusă din aproximativ 1200 aminoacizi și având o greutate moleculară de aproximativ 150.000 d) și apoi se acumulează în lumenii unde devine un substrat pentru enzime capabile să efectueze modificări post-translaționale (modificări ale limbii traduse prin „ARNm); în colagen, aceste modificări constau în hidroxilarea unor lanțuri laterale, în special prolină și lizină.
Eșecul enzimelor care duc la aceste modificări provoacă scorbut: este o boală care cauzează inițial ruperea vaselor de sânge, ruperea dinților care poate fi urmată de hemoragii interintestinale și deces; poate fi cauzată de utilizarea continuă a alimentelor de lungă durată.
Ulterior, datorită acțiunii altor enzime, apar alte modificări care constau în glicozidarea grupărilor hidroxil de prolină și lizină (un zahăr se leagă de oxigenul OH); aceste enzime se găsesc în alte zone decât lumenul, prin urmare, proteina, în timp ce suferă modificări, migrează în interiorul reticulului endoplasmatic pentru a ajunge în saci (vezicule) care se închid asupra lor și se detașează de reticul: în interiorul lor este conținut pro glicozidat. -monomer de colagen; acesta din urmă ajunge în aparatul Golgi unde anumite enzime recunosc cisteina prezentă în partea carboxi terminală a pro-colagenului glicozidat și determină diferitele lanțuri să se apropie una de cealaltă și să formeze punți disulfurice: în acest mod, trei lanțuri de pro-colagenul glicozidat se obține legat între ele și acesta este punctul de plecare al căruia cele trei lanțuri, interpenetrante, apoi, spontan, dau naștere la tripla spirală. sufocându-se pe sine, se detașează de aparatul Golgi, transportând cele trei lanțuri spre periferia celulei unde, prin fus ion cu membrana plasmatică, trimeterul este expulzat din celulă.
În spațiul celular suplimentar, există enzime particulare, peptidazele pro-colagenice, care îndepărtează din speciile expulzate din celulă, trei fragmente (câte unul pentru fiecare helix) de 300 de aminoacizi l "unul, din partea carboxi terminală și trei fragmente (câte unul pentru fiecare helix) de aproximativ 100 de aminoacizi fiecare, din partea aminoterminală: rămâne o triplă helix formată din aproximativ 800 de aminoacizi per helix cunoscut sub numele de tropocolagen.
Tropocolagenul are aspectul unei tije destul de rigide; diferitele trimeri se asociază cu legături covalente pentru a da structuri mai mari: microfibrile. În microfibrile, diferitele trimere sunt aranjate într-o manieră eșalonată; multe microfibrile constituie pachete de tropocolagen.
În oase, între fibrele de colagen, există spații interstițiale în care se depun sulfați și fosfați de calciu și magneziu: aceste săruri acoperă și toate fibrele; acest lucru face ca oasele să fie rigide.
În tendoane, spațiile interstițiale sunt mai puțin bogate în cristale decât în oase, în timp ce sunt prezente proteine mai mici decât în tropocolagen: aceasta conferă tendoanelor elasticitate.
Osteoporoza este o boală cauzată de lipsa de calciu și magneziu care face imposibilă fixarea sărurilor în zonele interstițiale ale fibrelor tropocolagenului.
.jpg)
