Aminoacizi

Aminoacizii și proteinele sunt intermediarii de trecere de la lumea minerală la materia vie.
După cum indică și numele, aminoacizii sunt substanțe organice bifuncționale: constând din funcția amino (-NH2) și funcția carboxil (-COOH); pot fi α, β, γ etc., în funcție de poziția ocupată de grupul amino față de grupul carboxi:

Aminoacizii importanți din punct de vedere biologic sunt toți α-aminoacizii.
Structurile proteice sunt formate din douăzeci de aminoacizi.
După cum se poate vedea din structurile generice prezentate mai sus, aminoacizii au toți o parte comună și o parte diferită care îi caracterizează (reprezentați generic cu R).

Dintre cei douăzeci de aminoacizi, nouăsprezece sunt optic activi (ei deviază planul luminii polarizate).
Majoritatea aminoacizilor au o singură grupă amino și un carboxil, de aceea sunt numiți aminoacizi neutri; cei care au un carboxil suplimentar se numesc aminoacizi acizi în timp ce cei cu o grupă amino suplimentară sunt aminoacizi bazici.
Aminoacizii sunt solide cristaline și au o solubilitate bună în apă.

Lipsa unor aminoacizi din dietă determină schimbări grave în dezvoltare; de fapt, organismul uman nu este capabil să sintetizeze niște aminoacizi care sunt numiți cu precizie esențiali (trebuie introduși împreună cu dieta), în timp ce poate produce de la sine doar câțiva aminoacizi (cei neesențiali).

Una dintre bolile cauzate de lipsa aminoacizilor esențiali este cea cunoscută sub numele kwashiorkor (un cuvânt care provine dintr-un dialect african care tradus înseamnă „primul și al doilea”); această boală afectează primul născut, dar după nașterea celui de-al doilea copil, deoarece primului copil îi lipsește laptele mamei, care conține aportul corect de proteine. Prin urmare, această boală este răspândită în rândul populațiilor subnutrite și implică diaree, lipsa poftei de mâncare care duce la o slăbire progresivă a organismului.

După cum s-a menționat deja, aminoacizii naturali, cu excepția glicinei (este un a-aminoacid cu hidrogen în loc de grupul R și este cel mai mic dintre cei douăzeci), au activitate optică datorită prezenței a cel puțin unui asimetric carbon. La aminoacizii naturali configurația absolută a carbonului asimetric de care sunt legate numai grupurile amino și carboxi aparține seriei L;

D-aminoacizii nu devin niciodată parte a structurii unei proteine.
Ne amintim că:

ADN ---- transcriere → ARN-m ---- traducere → proteină

Transcrierea este capabilă de codificare ca L-aminoacizi; D-aminoacizii pot fi conținuți în structuri neproteice (de exemplu, în peretele mucoasei bacteriilor: în bacterii nu există „informații genetice pentru a avea D-aminoacizi pentru un rol protector, totuși, există„ informații genetice pentru enzime care se ocupă de peretele mucoasei bacteriene).
Să ne întoarcem la aminoacizi: structura diferită a grupului R definește caracteristicile individuale ale fiecărui aminoacid și aduce o contribuție specifică la caracteristicile proteinelor.
Prin urmare, s-a crezut că împarte aminoacizii pe baza naturii grupului R:

Aminoacizi polari, dar neîncărcați:

Glicină (R = H-)
Serină (R = HO-CH2-)
Treonina

esenţial

Treonina are două centre de simetrie: doar natura 2S, 3R există în natură.
Treonina este un aminoacid esențial (nu trebuie confundat cu indispensabil: toți aminoacizii sunt esențiali), deci trebuie luat împreună cu dieta, adică prin consumul de alimente care îl conțin deoarece, așa cum am menționat deja, patrimoniul genetic nu este prezent în celulele ființelor umane.capabile să producă acest aminoacid (această moștenire este prezentă în multe plante și mai bine).

Grupul hidroxil al serinei și treoninei poate fi esterificat cu o grupare fosforil (obținând fosfoserină și fosfotreonină), acest proces se numește fosforilarea; fosforilarea este utilizată în natură pentru traducerea semnalelor între interiorul și exteriorul celulei.

Cisteină (R = HS-CH2-)

Sulfhidrilul cisteinei este mai ușor de protonat decât hidroxilul serinei: sulful și oxigenul sunt ambele din grupa a șasea, dar sulful este mai ușor oxidabil, deoarece are dimensiuni mai mari.

Tirozină [R = HO- (C6H4) -CH2-]

N.B.
(C6H4) = inel benzen substituit
Ca și în cazul serinei și treoninei, hidroxilul poate fi esterificat (fosforilat).

Asparagină (R = NH2-CO-CH2-)
Glutamina (R = NH2-CO-CH2-CH2-)

Aminoacizi nepolari

au grupuri laterale hidrofobe; în cadrul acestei clase distingem:

Alifatice:

Alanină (R = CH3-)
Valină (R = (CH3) 2-CH-) esențială
Leucina (R = (CH3) 2-CH-CH2-) esențială

Izoleucina (R =

) esențial

Metionină (R = CH3-S-CH2-CH2-) esențială

Membranele celulare sunt formate dintr-un strat strat lipidic cu proteine ​​ancorate datorită caracterului lor hidrofob, prin urmare conțin alanină, valină, izoleucină și leucină. Metionina, pe de altă parte, este un aminoacid prezent aproape întotdeauna în cantități mici (aproximativ 1%).

Proline

Aromatic:

Fenilalanină (R = Ph-CH2-) Ph = fenil: benzen esențial monosubstituit

Triptofan (R =

esenţial

Acești doi aminoacizi, fiind aromatici, absorb radiații ultraviolete în apropiere (aproximativ 300 nm); de aceea este posibil să se exploateze tehnica spectrofotometriei UV pentru a determina concentrația unei proteine ​​cunoscute care conține acești aminoacizi.

Aminoacizi încărcați

La rândul lor, acestea sunt împărțite în:

Aminoacizii acizi (cu reziduuri polare cu sarcină negativă la pH 7) sunt astfel deoarece sunt capabili să producă o sarcină pozitivă H +:

Acid aspartic

Acid glutamic (R =

)

Acești aminoacizi derivă din asparagină și respectiv glutamină; toate cele patru există în natură și acest lucru înseamnă că c "este o informație specifică pentru fiecare dintre ele, adică c" este un triplet de bază în ADN care codifică pentru fiecare dintre ele.

Aminoacizii bazici (având reziduuri polare cu o sarcină pozitivă la pH 7) sunt astfel deoarece sunt capabili să accepte o sarcină H + pozitivă:

Lizină (R =

) esențial

Arginină (R =

)

Histidină (R =

)

Există proteine ​​în care există derivați de aminoacizi în lanțurile laterale: de exemplu, poate fi prezentă o fosfoserină (nu există informații genetice care codifică fosfoserina, doar cea pentru serină); fosfoserina este o modificare post-translațională: după ce s-a produs sinteza proteinelor

ADN ---- transcriere → ARN-m ---- traducere → proteină

astfel de modificări post-translaționale pot apărea pe lanțurile laterale ale proteinei.